Proteasa no es un solo ingrediente: la guía de sus tipos que nadie te explica en la etiqueta

Descripción general

"Proteasa" no es el nombre de un ingrediente único, sino el nombre genérico de toda una familia de enzimas cuya función es romper las proteínas en fragmentos más pequeños (péptidos) y, finalmente, en aminoácidos individuales. Cuando ves "proteasa" en la etiqueta de un suplemento, en realidad puede tratarse de moléculas muy distintas entre sí, provenientes de plantas, hongos, bacterias o animales, cada una con propiedades, condiciones de trabajo y usos diferentes.

Esta distinción es importante porque no todas las proteasas hacen lo mismo ni funcionan en las mismas condiciones del cuerpo. Algunas están pensadas principalmente para ayudar a digerir la proteína de los alimentos; otras se comercializan como enzimas "sistémicas" con fines antiinflamatorios, un uso con un nivel de evidencia considerablemente distinto al de la digestión.

Este artículo se enfoca en explicar los principales tipos de proteasa que encontrarás en suplementos alimenticios, para que puedas entender qué hay realmente detrás de cada etiqueta.

Composición química y tipos

Las proteasas se pueden clasificar de varias formas. La más útil para quien consulta una etiqueta es por su origen biológico:

Proteasas vegetales: las más conocidas son la bromelina (extraída del tallo de la piña, Ananas comosus) y la papaína (extraída de la papaya verde, Carica papaya). Ambas son enzimas cisteín-proteasas que funcionan mejor en un rango de pH neutro a ligeramente ácido.

Proteasas animales: incluyen la pancreatina (una mezcla de tripsina, quimotripsina, amilasa y lipasa extraída del páncreas porcino) y la pepsina (extraída de la mucosa gástrica). Estas replican las enzimas digestivas naturales del cuerpo humano.

Proteasas fúngicas (de hongos): derivadas principalmente de especies de Aspergillus (como Aspergillus oryzae, Aspergillus niger o Aspergillus melleus), fermentadas industrialmente para producir mezclas de proteasas ácidas, neutras y alcalinas. Son la base de ingredientes comerciales conocidos como "proteasa fúngica" o marcas patentadas orientadas a la digestión de proteína.

Proteasas bacterianas: la más conocida en suplementos es la serrapeptasa (o serratiopeptidasa), producida originalmente por la bacteria Serratia que vive en el intestino del gusano de seda. Se comercializa principalmente como enzima "sistémica" con fines antiinflamatorios, no como apoyo digestivo.

Mecanismo de acción

Aunque todas las proteasas comparten la función básica de romper enlaces peptídicos (los "eslabones" que unen los aminoácidos entre sí), no todas actúan en las mismas condiciones de pH del tracto digestivo, lo cual es clave para entender por qué se combinan distintos tipos en un mismo producto.

La bromelina y la papaína funcionan mejor en ambientes neutros a ligeramente alcalinos, mientras que la pepsina requiere el ambiente muy ácido del estómago para activarse. Las proteasas fúngicas tienen una ventaja particular: pueden mantenerse activas en un rango de pH mucho más amplio (aproximadamente de 3.0 a 9.0), lo que les permite seguir trabajando tanto en el ambiente ácido del estómago como en el ambiente más neutro o alcalino del intestino delgado.

En el caso de la serrapeptasa, su mecanismo propuesto va más allá de la digestión: se ha planteado que podría descomponer proteínas relacionadas con la inflamación y el tejido fibroso o cicatricial, lo que explicaría su uso en contextos posquirúrgicos, aunque este mecanismo está mejor documentado en estudios preclínicos que en humanos.

Beneficios respaldados por evidencia

Evidencia moderada (proteasa fúngica y absorción de proteína): Un ensayo clínico con hombres sanos que consumieron proteína de suero junto con un sistema de proteasa fúngica derivado de Aspergillus mostró que la enzima era bien tolerada durante 30 días de suplementación, sin alteraciones adversas en parámetros metabólicos, hepáticos, renales o cardiovasculares (Anderson et al., 2013). Estudios adicionales con este tipo de proteasas han reportado un aumento en los niveles de aminoácidos en sangre tras su combinación con proteína de suero, lo que sugiere una mejora en la tasa de absorción, aunque se necesitan más estudios independientes de la industria que financia buena parte de esta investigación.

Evidencia mixta (bromelina para dolor articular): Los resultados varían considerablemente según el estudio y la formulación. Un ensayo clínico aleatorizado, doble ciego, con 47 personas con osteoartritis moderada a severa de rodilla, no encontró diferencias significativas entre bromelina (800 mg/día) y placebo después de 12 semanas (Brien et al., 2006). En cambio, otros estudios que combinan bromelina con tripsina y rutina sí han reportado mejoras frente a placebo, y resultados comparables a antiinflamatorios como el diclofenaco en algunos ensayos. Esta inconsistencia entre estudios es importante de mencionar con honestidad.

Evidencia moderada (serrapeptasa para inflamación posquirúrgica): Una revisión sistemática y metaanálisis sobre el uso de serratiopeptidasa después de la extracción de terceros molares (muelas del juicio) encontró beneficios en la reducción de la inflamación y el trismo (dificultad para abrir la boca) en varios de los ensayos incluidos (Sivaramakrishnan y Sridharan, 2018). Sin embargo, otros ensayos individuales han encontrado que es menos efectiva que los corticosteroides para el mismo propósito.

Evidencia alta (pancreatina para insuficiencia pancreática exocrina): Este es el uso mejor establecido dentro de la medicina convencional, aunque generalmente en dosis terapéuticas mayores a las de un suplemento. Un metaanálisis de siete ensayos clínicos aleatorizados, con 282 pacientes con insuficiencia pancreática exocrina, encontró que la terapia de reemplazo con enzimas pancreáticas mejoró de forma significativa la absorción de grasa y nitrógeno en comparación con el valor basal (Gan et al., 2017).

Lo que no está suficientemente respaldado: el uso de enzimas proteolíticas "sistémicas" (tomadas fuera de comidas para efectos antiinflamatorios generales, más allá de contextos posquirúrgicos puntuales) tiene evidencia considerablemente más débil y heterogénea que su uso digestivo, y no debe considerarse un tratamiento comprobado para enfermedades inflamatorias crónicas.

Formas y dosis recomendadas

La forma de tomar la proteasa (con o sin alimentos) depende del objetivo: si buscas apoyo digestivo, se toma junto con las comidas; si el producto se comercializa con fines "sistémicos" o antiinflamatorios, generalmente se recomienda tomarla con el estómago vacío, entre comidas, para minimizar su acción exclusivamente digestiva. Consulta siempre con un profesional de la salud antes de usarla con ese fin.

Seguridad y contraindicaciones

En general, las proteasas usadas en suplementos alimenticios a las dosis convencionales se consideran bien toleradas, con efectos adversos leves cuando ocurren.

Contraindicaciones relativas y precauciones específicas:

• Alergias: las personas con alergia a la piña, la papaya, el látex o el polen pueden presentar reacciones cruzadas con bromelina o papaína.
• Personas en tratamiento con anticoagulantes o antiagregantes plaquetarios: existe preocupación teórica de que la bromelina, en particular, pueda tener un leve efecto sobre la coagulación, por lo que se recomienda precaución si se usan medicamentos como warfarina.
• Molestias gastrointestinales: son el efecto adverso más común reportado con distintos tipos de proteasa, especialmente a dosis altas.
• Personas con úlceras gástricas activas o gastritis: se recomienda precaución con enzimas proteolíticas de uso "sistémico" tomadas fuera de las comidas.
• Embarazo: se recomienda evitar dosis altas de bromelina, ya que existe preocupación teórica sobre su posible efecto uterino, aunque la evidencia en humanos es limitada.
• Insuficiencia pancreática diagnosticada: el reemplazo con pancreatina en estos casos debe manejarse exclusivamente bajo supervisión médica, con dosis muy superiores a las de un suplemento genérico, ya que se trata de un tratamiento médico y no de un suplemento de venta libre.

Interacciones relevantes

• Anticoagulantes (warfarina) y antiagregantes plaquetarios: posible interacción con bromelina, por su efecto teórico sobre la agregación plaquetaria; se recomienda supervisión médica si se usan de forma conjunta.
• Antibióticos: existe evidencia preliminar de que la bromelina podría aumentar la absorción de ciertos antibióticos, lo cual podría ser relevante tanto en un sentido positivo (mayor eficacia) como en uno que requiere ajuste de dosis; se recomienda consultar con un médico si se toman de forma simultánea.
• Sedantes: se ha señalado precaución teórica sobre un posible efecto aditivo de la bromelina con medicamentos sedantes, aunque la evidencia clínica es limitada.
• Otros suplementos digestivos: combinar varios tipos de proteasa (por ejemplo, en fórmulas multienzimáticas) generalmente es seguro, ya que es un enfoque común en la industria para cubrir un rango más amplio de pH digestivo, pero puede aumentar el riesgo de molestias gastrointestinales si se excede la dosis recomendada.

Calidad y fuentes

Al elegir un suplemento con proteasa, es útil identificar qué tipo o combinación de tipos contiene, ya que esto determina en qué parte del proceso digestivo será más activa. También conviene verificar que la potencia enzimática esté expresada en unidades reconocidas (GDU, HUT, SPU, PU, según el tipo), en lugar de solo el peso en miligramos, ya que la actividad enzimática real no depende únicamente de la cantidad en peso sino de su potencia específica.

Es recomendable priorizar fabricantes que especifiquen la especie de origen (por ejemplo, "Aspergillus oryzae" en lugar de solo "proteasa fúngica") y que cuenten con certificaciones de calidad reconocidas como NSF International o USP.

Contexto cultural o histórico

El uso de plantas ricas en proteasas con fines digestivos antecede por mucho a la bioquímica moderna: culturas de Centroamérica y el Caribe usaban tradicionalmente la papaya verde para "ablandar" carnes duras y ayudar a la digestión, mientras que el uso medicinal de la piña con fines digestivos e inflamatorios se documentó en Centroamérica y el sur de Asia desde hace siglos, antes de que se aislara químicamente la bromelina en 1957.

La serrapeptasa, por su parte, tiene un origen curioso: se descubrió a partir del estudio del intestino del gusano de seda, donde esta enzima bacteriana ayuda al insecto a digerir su propio capullo de seda durante la metamorfosis. Este hallazgo llevó a su desarrollo como fármaco antiinflamatorio en Japón y Europa, mucho antes de que se popularizara como suplemento de venta libre.

Conclusión

No existe una sola "proteasa" en los suplementos alimenticios, sino una familia diversa de enzimas —vegetales, animales, fúngicas y bacterianas— con propiedades y niveles de evidencia distintos entre sí. Las proteasas fúngicas y las de origen vegetal (bromelina, papaína) tienen su respaldo más sólido en el contexto digestivo, mientras que la pancreatina cuenta con evidencia clínica robusta, aunque principalmente en un contexto médico de reemplazo enzimático, no de suplementación general. La serrapeptasa y otras proteasas "sistémicas" tienen evidencia más limitada y heterogénea, sobre todo fuera de contextos posquirúrgicos puntuales.

Entender qué tipo de proteasa contiene un producto —y para qué está pensada esa proteasa en particular— es más útil que fijarse solo en la palabra "proteasa" en la etiqueta. Ante cualquier duda sobre qué tipo conviene según tu objetivo específico, lo más recomendable es consultar con un profesional de la salud.

Referencias

1. Brien, S., Lewith, G., Walker, A. F., Middleton, R., Prescott, P., & Bundy, R. (2006). Bromelain as an adjunctive treatment for moderate-to-severe osteoarthritis of the knee: a randomized placebo-controlled pilot study. QJM: An International Journal of Medicine, 99(12), 841–850.
2. Sivaramakrishnan, G., & Sridharan, K. (2018). Role of serratiopeptidase after surgical removal of impacted molar: a systematic review and meta-analysis. Journal of Maxillofacial and Oral Surgery, 17(2), 122–128.
3. Anderson, M. L., et al. (2013). A double-blind clinical study to investigate the effects of a fungal protease enzyme system on metabolic, hepato-renal, and cardiovascular parameters following 30 days of supplementation in active, healthy men. Journal of the International Society of Sports Nutrition. PMID: 23658598.
4. Gan, C., Chen, Y. H., Liu, L., Gao, J. H., Tong, H., Tang, C. W., & Liu, R. (2017). Efficacy and safety of pancreatic enzyme replacement therapy on exocrine pancreatic insufficiency: a meta-analysis. Oncotarget, 8(55).
5. Naeem, M., Manzoor, S., Abid, M. H., Tareen, M. B. K., Asad, M., Mushtaq, S., Ehsan, N., Amna, D., Xu, B., & Hazafa, A. (2022). Fungal proteases as emerging biocatalysts to meet the current challenges and recent developments in biomedical therapies: an updated review. Journal of Fungi, 8(2), 109.